Seminario. Martes 2 de Agosto. 12:00hrs. ICF-UNAM. “Estructura y dinámica de la betaína aldehído-deshidrogenasa: Implicaciones mecanísticas y regulatorias”

Estimados todos:

El Área de Biofísica y Ciencia de Materiales, extiende una cordial invitación para contar con su presencia el próximo martes 02 de Agosto a las 12:00 hrs, en el Instituto de Ciencias Físicas-UNAM (Campus Morelos).

En esta ocasión, el seminario será impartido por:

Dra. Rosario Muñoz

Depto. De Bioquímica-Facultad de Química, UNAM.

Con el título:

“Estructura y dinámica de la betaína aldehído-deshidrogenasa: Implicaciones mecanísticas y regulatorias”

Resumen

Las aldehído deshidrogenasas (ALDHs) forman una superfamilia de deshidrogenasas dependientes de NAD(P)⁺ que catalizan la oxidación de aldehídos endógenos y exógenos a sus correspondientes ácidos carboxílicos. Los aldehídos se generan a partir de alcoholes, lípidos, neurotransmisores, moléculas reguladoras, fármacos y contaminantes ambientales. Son compuestos muy electrofílicos y de relativa larga vida media, que pueden reaccionar con biomoléculas como proteínas y ácidos nucleicos causando daño celular. Otros son precursores de moléculas de importancia fisiológica como el ácido retinoico, el gamma-aminobutírico, la carnitina, o la glicina betaína. Las betaína aldehído deshidrogenasas (BADHs), enzimas que pueden catalizar la oxidación de betaína a glicina betaína pero que también pueden usar otros aldehídos como sustratos, son ALDHs muy diversas filogenéticamente que están involucradas en la síntesis del osmoprotector la glicina betaína, la síntesis de carnitina, la degradación de la colina, del aminoácido arginina y de las poliaminas. Las estructuras tridimensionales determinadas por cristalografía de rayos X de varias ALDHs, incluidas las de varias BADHs, han permitido conocer a nivel atómico detalles específicos de los residuos catalíticos y de la flexibilidad conformacional de las cadenas laterales de estos residuos, así como de la porción nicotinamida de la coenzima cuando está unida al sitio activo. Esta flexibilidad conformacional constituye un componente dinámico que es crucial tanto para la catálisis como para la regulación de la actividad enzimática por las coenzimas.

Se describirán estos aspectos estructurales y dinámicos de las ALDHs, y se discutirán sus implicaciones funcionales tomando como referencia a las BADHs de bacterias y plantas estudiadas en nuestro grupo.